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アペリン-13、分子式 C69H111N23O16S、CAS 217082-58-1。 G タンパク質共役受容体アンジオテンシン II プロテイン J (APJ) の内因性リガンドとして、中枢神経系および末梢神経系に存在する 13 アミノ酸からなるペプチド配列です。その独特の構造と特性により、生体におけるさまざまな重要な生理学的および病理学的機能が与えられます。構造的には、Apeli-13 のペプチド配列により、Apeli-13 は APJ 受容体にしっかりと結合することができ、それによって G タンパク質共役受容体を活性化します。この活性化効果の重要な指標は EC50 値で、これは最大効果の半分に達するのに必要な濃度です。 Apeli-13 の EC50 値は 0.37 nM であり、APJ 受容体に対する強い結合能を示しています。
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カスタマイズされたボトルキャップとコルク:
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アペリン-13 COA
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| 分析証明書 | ||
| 化合物名 | アペリン-13 | |
| 学年 | 医薬品グレード | |
| CAS番号 | 217082-58-1 | |
| 量 | 37g | |
| 包装規格 | PE袋+アルミホイル袋 | |
| メーカー | 陝西省ブルームテック株式会社 | |
| ロット番号 | 202512090051 | |
| 製造業 | 2025 年 12 月 9 日 | |
| 経験値 | 2028 年 12 月 8 日 | |
| 構造 |
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| アイテム | エンタープライズ標準 | 分析結果 |
| 外観 | 白色または白色に近い粉末 | 適合 |
| 水分含有量 | 5.0%以下 | 0.72% |
| 乾燥減量 | 1.0%以下 | 0.33% |
| 重金属 | Pb 0.5ppm以下 | N.D. |
| として 0.5ppm以下 | N.D. | |
| Hg 0.5ppm以下 | N.D. | |
| Cd 0.5ppm以下 | N.D. | |
| 純度(HPLC) | 99.0%以上 | 99.90% |
| 単一の不純物 | <0.8% | 0.24% |
| 総微生物数 | 750cfu/g以下 | 95 |
| 大腸菌 | 2MPN/g以下 | N.D. |
| サルモネラ | N.D. | N.D. |
| エタノール（GCによる） | 5000ppm以下 | 612ppm |
| ストレージ | -20度以下の乾燥した暗所に密封して保管してください | |
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化学式 |
C69H111N23O16S |
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正確な質量 |
1550 |
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分子量 |
1551 |
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m/z |
1550 (100.0%), 1551 (74.6%), 1552 (27.4%), 1551 (7.8%), 1553 (6.6%), 1552 (6.3%), 1552 (4.5%), 1553 (3.4%), 1552 (3.3%), 1553 (2.5%), 1553 (2.2%), 1551 (1.3%), 1554 (1.2%) |
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元素分析 |
C, 53.44; H, 7.21; N, 20.77; O, 16.51; S, 2.07 |
生理学的機能の点では、Apeli-13 は主に末梢神経系と中枢神経系に作用し、心血管機能、体液恒常性、高血圧、およびインスリン感受性の調節に重要な役割を果たします。特に血管拡張と血圧低下の点で、Apeli-13 は顕著な効果を示しています。このため、心血管疾患や高血圧の治療に応用できる可能性があります。
アペリン-13は、13 アミノ酸から構成されるペプチド ホルモンで、主に G タンパク質共役受容体 APJ に結合することにより、さまざまな生理学的および病理学的プロセスの調節に関与します。
1. 心血管系:
-血管拡張効果: 血管平滑筋細胞に作用して血管拡張を引き起こし、それによって血管抵抗を軽減し、血流を増加させ、血圧を低下させます。
-心臓保護効果: 研究により、心臓の保護効果があり、心筋虚血-再灌流障害を緩和し、心筋線維化を予防し、心臓機能の回復に寄与する可能性があることが示されています。
2. 代謝調節:
-グルコース代謝: グルコース代謝の調節に関与している可能性があり、インスリン感受性を促進し、血糖値を低下させる可能性があることがいくつかの研究で示されています。
-脂質代謝: また、脂質代謝に影響を与え、脂肪組織の生理学的機能を調節し、肥満や関連する代謝性疾患の治療的価値がある可能性があります。
3. 神経系:
-神経調節: 中枢神経系におけるその発現と機能は幅広く研究されています。食欲調節、睡眠調節、感情調節などの神経機能に関与している可能性があります。
-神経保護: いくつかの研究では、アペリン-13神経系に保護効果があり、神経変性疾患の発生と発症の予防に役立つ可能性があります。
4. 免疫調節:
-免疫調節: アペリン 13 は、炎症反応の強度の調節や主要な免疫細胞（マクロファージやリンパ球など）の活性の調節など、複数の経路を通じて体の免疫調節プロセスに関与している可能性があることが研究で示されています。免疫反応と炎症反応のバランスをとることにより、さまざまな炎症性疾患に潜在的な治療効果があり、そのような疾患の臨床治療に新たな方向性をもたらします。
5. 腫瘍生物学:
-腫瘍の発生と発生: いくつかの in vitro および in vivo 研究では、アペリン 13 が腫瘍生物学において重要な制御的役割を果たしている可能性があることが示されています。腫瘍組織および末梢血におけるその発現レベルは、さまざまな腫瘍の発生、進行、遠隔転移と密接に関係しています。この特異的な相関関係により、Apelin-13 は腫瘍標的治療および予後評価の潜在的なバイオマーカーとなり、腫瘍診断および治療効果評価の精度向上に役立つ可能性があります。
6. その他の機能:
-生殖調節: 生殖系の機能の調節に関与し、生殖ホルモンの分泌や生殖細胞の機能に影響を与える可能性があります。
-骨代謝: いくつかの研究では、骨代謝に影響を及ぼし、骨細胞の増殖と分化に関与し、骨の健康に潜在的な影響を与える可能性があることが示唆されています。
7. 炎症の調節：
炎症性メディエーターの放出と免疫細胞の活性に影響を与えることにより、炎症反応を調節する可能性があります。これには、関節リウマチや炎症性腸疾患などの炎症性疾患の治療の可能性がある可能性があります。
8. 血管新生:
いくつかの研究は、Apelin-13 が血管新生プロセスの調節に密接に関与している可能性を示唆しています。血管形成の中核成分である血管内皮細胞の増殖と指向性遊走を促進し、さらに損傷した血管の再生と修復に寄与し、血管の恒常性と組織の修復に積極的な役割を果たします。
9. 水の電解質バランス:
腎臓の水分と電解質の調節機能に影響を与え、体液バランスと血圧調節に影響を与えることにより、潜在的な利尿作用と降圧作用がある可能性があります。
10. 医薬品開発:
APJ とその関連受容体は、医薬品開発における研究のホットスポットとなっており、心血管疾患、代謝性疾患、神経疾患などの治療の標的になることが期待されています。
アペリン-13はペプチドホルモンであり、その薬物動態学的特性は、生体内での吸収、分布、代謝、および排泄プロセスを理解するために重要です。
通常、注射または経口投与によって投与されます。経口投与の場合、胃酸や胃腸酵素により分解され、吸収効率に影響を与える場合があります。注射による投与は、胃腸管を迂回して循環系に直接入ることができるため、より速く、より完全に吸収されます。
体内の分布特性は完全には理解されていません。その分子量とペプチド構造が小さいため、その分布範囲は組織や細胞膜によって制限される可能性があり、主に循環系および一部の特定の組織に集中しています。
代謝経路と代謝産物は完全には解明されていません。ペプチドに似た構造のため、プロテアーゼによって分解および代謝される可能性があります。肝臓は主要な代謝器官の 1 つである可能性がありますが、特定の代謝経路と代謝産物についてはさらなる研究が必要です。
排泄経路はまだ完全には理解されていません。腎臓や胆汁などの経路を通じて排泄される可能性があります。その排泄動態に関する詳細な研究報告はまだありません。
-現時点では、クリアランス率や半減期などの薬物動態パラメータについての理解は限られています。これらのパラメータは、生体内での薬物濃度を決定し、適切な治療レベルを維持するために重要であり、それらを決定するにはさらなる実験研究が必要です。-
薬物動態は、個人差、投与経路、用量、起こり得る相互作用などのさまざまな要因の影響を受けます。これらの要因は、体内での吸収、分布、代謝、排泄プロセスに影響を与える可能性があります。
分子構造と組成
アミノ酸配列と修飾
アペリン-13は13個のアミノ酸で構成されており、そのコア配列はQRPRLSHKGPMPF（単一文字コード）であり、トリヌクレオチド配列に対応します。グレン-アルグ-プロ-アルグ-リュー-セル-ヒス-リス-グリ-プロ-メット-プロフェ
C-末端アミド化: 天然のアペリン-13のC-末端（Phe）は通常、アミド形態（すなわち、-NH₂）で存在し、この修飾によりAPJ受容体への結合安定性が強化されます。
誘導体の違い: 一部の誘導体 ([Pyr1]-Apelin-13 など) は N 末端ピリジンアミド化 (Pyr) によって修飾されており、生物活性を維持しながら代謝安定性が大幅に向上します。
分子式と分子量
天然アペリン-13: 分子式は C₆₉H₁₁₁N₂₃O₁₆S、分子量は 1550.83 Da (遊離塩基型) です。
トリフルオロ酢酸 (TFA) 型: トリフルオロ酢酸 (TFA) 分子の結合により、分子量は約 1651.94 Da (TFA 部分を含む C79H120N20O19 として) に増加します。
[Pyr1]-アペリン-13: 分子式は C₆₉H₁₀₈N₂₂O₁₆S で、N 末端修飾により水素原子が 1 個減少するため、分子量は 1533.8 Da です。
二次構造の特徴
-ヘリックスの傾向: 溶液中で、アペリン-13 は、APJ 受容体への結合に重要な疎水性領域 (Trp、Phe、Leu など) で特に局所的なヘリックス構造を形成することがあります。
疎水性コア: トリプトファン (Trp)、フェニルアラニン (Phe)、ロイシン (Leu) などの疎水性アミノ酸がコアを形成し、ペプチド鎖の立体構造を安定化し、受容体相互作用に関与します。
物理的および化学的特性
溶解性と安定性
溶解度:
Natural Apelin-13 is soluble in PBS (pH 7.2) up to approximately 10 mg/mL, and has a higher solubility in DMSO (>155mg/mL）。
[Pyr1]-アペリン-13 は水に対する溶解度が 1 mg/mL であり、溶媒 (0.1% TFA を含むアセトニトリル/水など) を調整して溶解度を最適化する必要があります。
安定性：
凍結乾燥粉末は、-20 度で少なくとも 6 か月間安定に保存できます。-戻した後は、凍結・融解を繰り返すことは避けてください。
酸性条件（pH 3.5 ～ 4.0 など）での安定性は比較的高く、中性またはアルカリ性環境では劣化しやすいです。
酸-塩基の性質
pI（平衡点）：直接報告されていませんが、アミノ酸組成から中性（pH6.5～7.5）に近いと推定されます。
pKa (酸解離定数): 予測値は 3.56 ± 0.10 で、生理的 pH では負の電荷を帯びており、受容体または細胞膜との相互作用に影響を与える可能性があることを示しています。
密度と形態
密度: 予測値は 1.50 ± 0.1 g/cm3 (天然アペリン-13)、誘導体は修飾により若干の差異が生じる可能性があります。
形態: 通常は白色またはオフホワイトの-凍結乾燥粉末-で、再構成後は透明な溶液になります。
化学的安定性と分解経路
酵素感受性
アペリン-13は、血清のジペプチジルペプチダーゼ-4（DPP-4）および中性エンドペプチダーゼ（NEP）によって容易に分解され、その結果、半減期が短くなります（約数分）。
[Pyr1]-アペリン-13 は、N 末端修飾を通じて DPP-4 の分解に大幅に抵抗し、体内での半減期を延長します。
酸化と凝集
硫黄-含有アミノ酸（Met など）は酸化しやすいため、暗所で保管し、酸化防止剤（0.1% BSA など）を添加する必要があります。高濃度では、-シート構造が形成され、凝集や沈殿が生じる可能性があります。保存濃度を管理する必要があります (1 mg/mL 以下)。
生物活性と化学的性質の相関
受容体結合特異性
アペリン-13 は、G タンパク質-共役受容体 APJ を通じて作用します。 C-末端のPhe残基は受容体結合に重要であり、N末端修飾（Pyrなど）は結合反応速度に影響を与える可能性があります。
シグナル経路の活性化
APJ受容体を活性化した後、G i/o タンパク質を介してアデニル酸シクラーゼ（AC）を阻害し、同時にPI3K/AktおよびMAPK/ERK経路を活性化し、心血管機能、代謝、および神経保護を調節します。
構造-アクティビティ関係（SAR）
ペプチド鎖を短くしたり（Apelin-12など）、または重要な残基を置換したり（Phe→Alaなど）すると活性が大幅に低下するため、機能維持には完全な配列が重要であることがわかります。
よくある質問
本当に体内の分解酵素はACE2だけなのでしょうか? ――体の外では「スター」が、体内では「脇役」に
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ACE2 は、in vitro では主要な分解酵素 (Pro ¹² - Phe ¹³ 結合を切断する) と考えられていますが、実際には in vivo では二次的な位置を占めるだけです。 ACE2 は、in vitro および生化学分析で C- 末端の Pro ¹² - Phe ¹³ 結合を効率的に切断できますが、ラットへの静脈内投与後の in vivo 研究では、この結合の切断生成物は二次的な位置のみを占めることが判明しました。体内の真の主な分解部位は、Pro ¹⁰ - Met ¹¹ 結合です。珍しい発見: in vitro の酵素加水分解実験の結果を in vivo に直接外挿することはできません - 血漿中の実際の分解酵素スペクトルと in vitro モデルの間には大きな違いがあります。
敗血症患者の血液は特に有毒ですか? --病状における酵素の嵐
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敗血症性ショック患者において引き起こされる特定の酵素系は、アペリンの分解を加速させ、その治療効果を大幅に低下させます-13。 2021年の研究では、アペリン-13は健康な羊と敗血症の羊の両方で血行動態を効果的に改善できるものの、病気の初期に誘発される特定の酵素系が内因性アペリンの反応性を弱め、ヒト敗血症患者の予後に悪影響を与える可能性があることが判明した。これは、アペリン 13 の安定性は分子自体の問題だけでなく、宿主の病状にも依存することを意味します。つまり、健康な人と重症患者の血液「酵素環境」は完全に異なります。
D{0}}Apelin-13 とその自然な形の安定性の違いは何ですか? ――「3時間」から「5日」への飛躍。
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天然の L-アペンリン-13 のキラリティーを D- 型に逆転させた後、マウス血清中での安定性は 3 時間から 5 日間に延長され、その活性は完全に保持されました。研究によると、L-アペリン-13はマウス血清中で3時間以内に完全に分解される(質量分析の検出ピークは消失)が、D-アペリン-13は5日後でも検出できることが示されています。機能実験では、両者の間の cAMP の阻害能力に統計的に有意な差はありませんでした (どちらも阻害率は約 25%)。珍しいメカニズム: すべてのアミノ酸を反転した後、プロテアーゼは「鏡の世界」に面した分子のようなもので、まったく認識して切断することができません。
in vitroとin vivoで分解の主戦場が異なるのはなぜですか? -- 試験管内の結論を直接推定することはできません
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in vitro で ACE2 によって切断される Pro ¹² - Phe ¹¹ 結合は、in vivo では二次的な位置のみを占めますが、in vivo での真の主要部位は Pro ¹⁰ - Met ¹¹ 結合です。研究によると、ACE2 は in vitro で Pro 12 - Phe 13 結合を切断することが報告されていますが、この結合の切断生成物は、ラットに静脈内投与した後は二次的な位置を占めるだけであることがわかりました。体内の真の主な分解部位は、Pro ¹⁰ - Met ¹¹ 結合です。珍しい発見: in vitro の酵素加水分解実験の結果を in vivo に直接外挿することはできません - 血漿中の実際の分解酵素スペクトルと in vitro の単一酵素系の間には大きな違いがあり、これはペプチド医薬品開発において見落とされやすい「in vitro in vivo ギャップ」です。
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