カタラーゼ粉末 CAS 9001-05-2

カタラーゼ粉末(CAT)、分子式 C9H10O3、CAS 9001-05-2、過酸化水素の酸素と水への分解を触媒する酵素であり、細胞のペルオキシダーゼ系内に存在します。カタラーゼはペルオキシソームのマーカー酵素であり、ペルオキシソーム酵素全体の約 40% を占めます。カタラーゼはすべての既知の動物のさまざまな組織に存在し、特に肝臓に高濃度で存在します。カタラーゼは、食品業界でチーズの製造に使用される牛乳から過酸化水素を除去するために使用されます。カタラーゼは食品の酸化を防ぐために食品包装にも使用されています。ほぼすべての生物がカタラーゼを持っています。それは呼吸器生物、主に植物の葉緑体、ミトコンドリア、小胞体、動物の肝臓および赤血球に広く存在し、その酵素活性は身体に抗酸化防御機構を提供します。 CAT は、その起源に応じて異なる構造を持つヘム酵素です。活動のレベルは組織によって異なります。肝臓には CAT が豊富に含まれているため、過酸化水素は脳や心臓などの臓器よりも肝臓でより速く分解されます。

 

過酸化水素 (H2O2) は過酸化水素としても知られており、水 (H2O) よりも 1 つ多い酸素原子 (0) を持っています。この酸素原子は非常に不安定で、常に他の分子から別の酸素原子を奪って O2 を形成しようとします。細菌はH2O2によって破壊されて死んでしまうため、通常、滅菌や消毒には過酸化水素が使用されます。消毒中の泡立ちは酸素の発生によるものです。ただし、過酸化水素はほとんどの細胞膜を透過できるため、スーパーオキシドアニオンラジカル（細胞膜を透過できない）よりも細胞毒性が高くなります。細胞膜を透過した後、細胞内の鉄と反応してヒドロキシルラジカルを生成します。カタラーゼ粉末(CAT) は、ペルオキシダーゼとしても知られる抗酸化酵素系の重要なメンバーであり、二次グループとして鉄ポルフィリンと結合する酵素です。

 

SOD 酵素は酸素フリーラジカルを不均化して、過酸化水素 (H2O2) と酸素 (O2) を生成します。過酸化水素は体内に有毒な酸化剤として残ります。カタラーゼの機能は、過酸化水素の酸素分子と水への分解を促進し、細胞を H2O2 の毒性から保護することです。過酸化水素に作用する CAT のメカニズムは本質的に過酸化水素の不均化であり、反応が起こるためには 2 つの H2O2 分子が活性中心で CAT と出会って衝突する必要があります。 H2O2 の濃度が高いほど、分解速度は速くなります。ほぼすべての生理学的生物がカタラーゼを持っています。

 

それは呼吸器生物、主に植物の葉緑体、ミトコンドリア、小胞体、さらに動物の肝臓および赤血球に広く存在します。その酵素活性は、身体に抗酸化防御機構を提供します。カタラーゼの生物学的機能は、細胞内の過酸化水素の分解を促進し、毒性の高いヒドロキシルラジカルがさらに生成されないようにし、それによって抗酸化酵素系の機能を保護することです。また、人体の成長、発達、代謝活動にとっても非常に重要です。

テスト:

進行中のカタラーゼ粉末検出すると気泡が観察できます。
カタラーゼ検出は、微生物学者が細菌種を同定するために使用する 3 つの主要な方法の 1 つであり、過酸化水素を使用してカタラーゼの存在を検出します。細菌にカタラーゼが含まれている場合、少量の細菌抽出物を過酸化水素溶液に添加すると、酸素の泡の形成を観察できます。

 

泡が発生した場合、その菌は「カタラーゼ陽性」であると考えられます。ブドウ球菌やミクロコッカスなど。そうでない場合、その細菌は「カタラーゼ陰性」であると考えられます。連鎖球菌や腸球菌など。カタラーゼ検出では特定の微生物を識別することはできませんが、他の検出方法と組み合わせると、診断を効果的に支援できます。
さらに、細菌内のカタラーゼの存在は、細胞の増殖条件と使用する培地にも依存します。

 

分布：

カタラーゼはすべての既知の動物のさまざまな組織に存在し、特に肝臓に高濃度で存在します。ボンバーハムシでは、カタラーゼは独特の用途を持っています。この甲虫は、腺内に 2 セットの化学物質を別々に保管しています。大きな腺はハイドロキノンと過酸化水素を貯蔵し、小さな腺はカタラーゼとホースラディッシュペルオキシダーゼを貯蔵します。カブトムシが 2 つの腺からの化学物質を混合すると、酸素が放出され、これがハイドロキノンを酸化し、ブースターとして機能します。

 

カタラーゼも植物には一般的に見られますが、菌類には見られませんが、一部の菌類は低 pH や暖かい環境でこの酵素を産生することがわかっています。
好気性微生物の大部分にはカタラーゼが含まれています。例外には、カタラーゼを持たない好気性細菌である連鎖球菌が含まれます。 Methanosarcina barkeri などの一部の嫌気性微生物にもカタラーゼが含まれています。

機能概要

 

過酸化水素は代謝過程で生成される老廃物であり、身体に損傷を引き起こす可能性があります。このような損傷を回避するには、過酸化水素を他の無害または毒性の低い物質に迅速に変換する必要があります。そして、カタラーゼは、過酸化水素の分解を触媒するツールとして細胞によってよく使用されます。
しかし、カタラーゼの真の生物学的重要性はそれほど単純ではありません。研究者らは、カタラーゼ欠損症をもつ遺伝子操作されたマウスでも正常な表現型を示すことを発見しました。これは、カタラーゼが特定の特定の条件下でのみ動物にとって必須であることを示しています。

 

一部の人々は非常に低いレベルを持っていますカタラーゼ粉末体内に存在しますが、明らかな病理学的反応も示しません。これは、正常な哺乳動物細胞における主な過酸化水素スカベンジャーがカタラーゼではなくペルオキシレドキシンであるためと考えられます。
カタラーゼは通常、ペルオキシソームと呼ばれる細胞小器官に存在します。植物細胞内のペルオキシソームは、光呼吸 (酸素を利用して二酸化炭素を生成する) と共生窒素固定 (窒素 (N2) を活性窒素原子に解離する) に関与します。
しかし、細胞が病原体に感染した場合、過酸化水素は効果的な抗菌剤として使用できます。結核菌、レジオネラ・ニューモフィラ、カンピロバクター・ジェジュニなどの一部の病原体は、カタラーゼを生成して過酸化水素を分解し、宿主の体内で生存できるようにします。

漂白効果:

 

酵素は漂白を促進する可能性があり、プロテアーゼ Bactosol ST を含む過酸化水素漂白溶液でウールを漂白すると、ウールの白色度と親水性が大幅に向上することに注意してください。これは、酵素がウール繊維の急速な初期浸食を促進し、ウールの漂白が容易になるためです。この原理から考えると、漂白前にウールをプロテアーゼで前処理して繊維表面を露出させる方が明らかに効果的であり、繊維の損傷も制御しやすくなります。

 

酵素に触れる

カタラーゼ (CAT) は、ペルオキシダーゼとしても知られるスカベンジャー酵素であり、二次基として鉄ポルフィリンと結合する酵素です。 H2O2 の分子状酸素と水への分解を促進し、体内の過酸化水素を除去し、H2O2 の毒性から細胞を保護します。これは、生体防御システムにおける重要な酵素の 1 つです。 CAT が過酸化水素に作用するメカニズムは本質的に H2O2 の不均化であり、反応が起こるためには 2 つの H2O2 分子が活性中心で CAT と出会って衝突する必要があります。 H2O2 の濃度が高いほど、分解速度は速くなります。

繊維や染料に影響を与えることなく、過酸化水素を水と酸素に分解できる安定した過酸化水素分解酵素です。そのため、漂白後および染色前に、漂白された生地上および染色槽内に残留する過酸化水素がH2O2分解酵素によって除去され、繊維のさらなる酸化と染色中の染料の酸化が回避されます。同時に処理時間の短縮、洗浄時の水使用量の削減、排水量の削減が可能になります。特に糸、チューブヤーン、ニット生地に適しています。同様に、カタラーゼの活性は pH と温度によって変化し、pH 7 および 30 ～ 40 度付近で最も高い活性が生じます。過酸化水素濃度が高くなると分解反応速度は速くなりますが、濃度が一定以上になると酵素の働きが弱まり、過酸化水素が過剰に残留すると繊維や染料に悪影響を及ぼしますので注意が必要です。したがって、H2O2 分解酵素が存在するからといって、H2O2 の量を恣意的に増やすことはできません。使用する場合、通常、H2O2 分解酵素と一般的に使用される界面活性剤および H2O2 安定剤との適合性に注意を払うことが重要です。実際の生産アプリケーションでは、pH は 6 ～ 8、温度は 20 ～ 55 度、酵素の投与量は 5 ～ 10 KCLU/リットル、時間は 10 ～ 20 分です。この技術は徐々に国内でも認知され、受け入れられてきており、反応染料の輝度を向上させるのに非常に有益です。

カタラーゼの完全な触媒機構はまだ完全には理解されていませんが、その触媒プロセスは 2 つの段階に分かれていると考えられています。
H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2
このうち「Fe()- E」は酵素に結合しているヘム基(E)の中心の鉄原子(Fe)を表します。 Fe (IV) - E (.+) は Fe (V) - E の共鳴形であり、鉄原子は +V 価数に完全には酸化されず、ヘムからいくつかの「支持電子」を受け取ります。したがって、反応式中のヘムはフリーラジカルカチオン (.+) としても表されます。

過酸化水素は活性部位に入り、酵素の 147 位のアスパラギン残基 (Asn147) および 74 位のヒスチジン残基 (His74) と相互作用し、酸素原子間でプロトンの移動を引き起こします。遊離酸素原子が配位結合して水分子と Fe (IV)=O を形成します。 Fe (IV)=O は 2 番目の過酸化水素分子と反応して Fe (III) - E を形成し、水分子と酸素を生成します。活性中心の鉄原子の反応性は、357 位のチロシン残基 (Tyr357) のフェノール性側鎖の存在によって強化され、Fe (III) から Fe への酸化 (中間反応) が促進されます。この反応の速度は通常、Mie 式によって決定できます。

カタラーゼ粉末ホルムアルデヒド、ギ酸、フェノール、エタノールなどの他の細胞毒性物質も酸化する可能性があります。これらの酸化プロセスは、次の反応を経て完了するために過酸化水素の使用を必要とします。
H2O2 + H2R → 2H2O + R
同様に、具体的な反応機構もまだ不明です。
あらゆる重金属イオン (硫酸銅中の銅イオンなど) は、カタラーゼの非競合阻害剤として機能します。さらに、毒性の高いシアン化物はカタラーゼの競合阻害剤であり、酵素内のヘムにしっかりと結合してその触媒反応を妨げます。
過酸化物状態にあるペルオキシダーゼ中間体の三次元構造は解明されており、タンパク質データベースから検索できるようになりました。-

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